Proteindetektion mittels Quarz-Kristall-Mikrowaagen

Konferenz: MikroSystemTechnik 2015 - MikroSystemTechnik Kongress 2015
26.10.2015 - 28.10.2015 in Karlsruhe, Deutschland

Tagungsband: MikroSystemTechnik 2015

Seiten: 4Sprache: DeutschTyp: PDF

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Autoren:
Thies, Jan-Wilhelm; Dietzel, Andreas (TU Braunschweig, Institut für Mikrotechnik, Alte Salzdahlumer Str. 203, 38124 Braunschweig, Deutschland)
Thies, Jan-Wilhelm; Kuhn, Philipp; Masthoff, Ingke-Christine; Schulze, Torben; Rustenbeck, Ingo; Garnweitner, Georg; Dübel, Stefan; Dietzel, Andreas (TU Braunschweig, Zentrum für Pharmaverfahrenstechnik (PVZ), Franz-Liszt-Str. 35 A, 38106 Braunschweig, Deutschland)
Kuhn, Philipp; Dübel, Stefan (TU Braunschweig, Institut für Biochemie, Biotechnologie und Bioinformatik, Spielmannstr. 7, 38106 Braunschweig, Deutschland)
Masthoff, Ingke-Christine; Garnweitner, Georg (TU Braunschweig, Institut für Partikeltechnik, Volkmaroder Str. 5, 38104 Braunschweig, Deutschland)
Schulze, Torben; Rustenbeck, Ingo (TU Braunschweig, Institut für Pharmakologie, Toxikologie und Klinische Pharmazie, Mendelssohnstr. 1, 38106 Braunschweig, Deutschland)

Inhalt:
Die etablierte Messmethodik zum quantitativen Nachweis von Serumproteinen ist in vielen Fällen ein ELISA-Verfahren. Neben dem Vorteil einer sehr hohen Sensitivität sind diese Verfahren jedoch langwierig und Messergebnisse stehen nicht zeitnah zur Verfügung. Wir präsentieren einen Ansatz zur Proteindetektion mittels Quarz-Kristall-Mikrowaagen (QCM). Durch Übertragung des ELISA-Sandwich-Prinzips auf die QCM-Elektrodenfläche wird dessen Messbereich signifikant bis in den unteren myg/ml Bereich erhöht und die Dauer bis zum Erhalt der Messergebnisse verkürzt. Des Weiteren wird die zugrundeliegende Kinetik zeitabhängig mit erfasst. Als Referenzsubstanz wird hierbei CRP eingesetzt. Dem hier vorgestellten Konzept liegt eine Erweiterung dieses Ansatzes um biofunkionalisierte Nanopartikel zu Grunde, wodurch auch die Erfassung von für die Diabetesforschung relevanten Serumproteinen wie Insulin, Proinsulin und C-Peptid, welche im Metabolismus in deutlich geringeren Konzentrationen als CRP vorliegen, ermöglicht werden soll.